Escultor francés activo en el reino de Navarra. Trabajó en la catedral de Pamplona, donde ejecutó y firmó el grupo de la Epifanía
(Viena, 1914 - Cambridge, 2002) Bioquímico austríaco nacionalizado británico, premio Nobel de Química de 1962 por sus aportaciones acerca de las estructuras que presentan las proteínas globulares. Considerado uno de los fundadores de la biología molecular, desde bien pronto se interesó por la química orgánica; cursó estudios en la Universidad de Viena, en la que entró en 1932, y en la de Cambridge, en la cual presentó su tesis doctoral en 1940.
Investigó en el laboratorio de Cavendish en Cambridge desde 1936, bajo la dirección de J. D. Bernal, a través del cual tomó contacto con la ciencia de la cristalografía. Poco después su trabajo sufrió varias interrupciones debidas a la guerra; pasó por la Fundación Rockefeller y también colaboró en una industria química, hasta que en 1947 fue nombrado Jefe del nuevo Medical Research Council Unit for Molecular Biology, con sede en Cambridge, en el que trabajó junto al químico británico J. C. Kendrew.
Esa unidad pasó a convertirse en 1962 en el Laboratorio del Consejo de Investigación Médica de Biología Molecular (Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology), del que Perutz fue presidente durante muchos años. La relación profesional que inició con el físico británico Lawrence Bragg en 1939 la mantuvo también durante muchos años
Su principal trabajo fue la determinación de la estructura tridimensional de la hemoglobina, la proteína que transporta el oxígeno en la sangre y que se encuentra en los glóbulos rojos, a los que proporciona su color característico. En 1938 publicó, junto a otros, un trabajo sobre la difracción de rayos X de los cristales de hemoglobina y de la quimotripsina. Los trabajos posteriores de Perutz en este campo se vieron favorecidos por el interés que despertó esta publicación en el doctor Keilin, Profesor de Biología y Parasitología de Cambridge, que puso a su disposición su laboratorio de Bioquímica.
En 1953, Perutz mostró que la estructura de la hemoglobina podía resolverse mediante la comparación de dos o más patrones de difracción: uno procedente de la proteína pura y los restantes de la misma proteína, pero con átomos más pesados que el hierro (que forma parte de su estructura); por ejemplo con átomos de mercurio ligados a la proteína en posiciones determinadas. Perutz y sus colaboradores determinaron que la hemoglobina presentaba una masa molecular relativa de 64.500 D. La estructura de la proteína le pareció tan compleja que limitó su existencia solo en organismos superiores; años más tarde se demostró que también se encontraba en organismos inferiores
Estos métodos de análisis se han venido utilizando en el estudio de cientos de proteínas, ya sean enzimas, anticuerpos e incluso cápsulas víricas. En 1957, Kendrew obtuvo un modelo espacial de otra proteína, la mioglobina. Por todo ello ambos científicos, Perutz y Kendrew, recibieron el premio Nobel de Química en 1962.
Anteriormente, Perutz había realizado una serie de investigaciones cristalográficas referidas al mecanismo que rige el desplazamiento de las masas de hielo de los glaciares. Estudió la estructura cristalina del hielo y de la nieve, y la manera en que se transforma ésta en hielo, y estas investigaciones las aplicó a sus estudios sobre glaciares, descubriendo que los hielos avanzan más rápidamente en la superficie que en las zonas profundas, próximas a la cuenca. Estos estudios laterales a la investigación bioquímica y estructural de las proteínas son considerados, por algunos de sus conocidos, como una excusa para trabajar en las montañas, ya que Perutz era un gran amante de la naturaleza y practicaba esquí y senderismo